Biomolekuły:Białka 2

Jak wiele innych odkryć naukowych, odkrycie struktury drugorzędowej białek, czyli tego, które grupy aminokwasów zbliżają się do siebie, ma ciekawą historię. Pewnego ranka wiosną 1948 roku naukowiec o nazwisku Linus Pauling był w domu przeziębiony. Znudziwszy się lekką lekturą, poprosił żonę o papier i ołówek, aby mógł popracować nad jednym ze swoich najnowszych zainteresowań badawczych – jak liniowa sekwencja aminokwasów składa się w trójwymiarowy kształt. Znał struktury aminokwasów, ponieważ wraz ze swoim współpracownikiem, Robertem Coreyem, odkrył już, że wiązania peptydowe łączące aminokwasy są planarne (omówienie wiązań peptydowych znajduje się w module Białka 1). Ale nie miał pojęcia, jak prosty łańcuch mógł się złożyć w strukturę trójwymiarową, poza przeczuciem, że w grę wchodziło wiązanie wodorowe.

Co to jest wiązanie wodorowe?

Pracując tego ranka z papierem, składając go w różne kształty, Pauling odkrył helisę α(na dole po lewej). Później, wraz z Coreyem, odkrył również arkusz ß(na dole po prawej). Najbardziej niezwykłe w tym wyczynie jest to, że Pauling i Corey odkryli te dwa wspólne elementy struktury drugorzędowej (obecne w ponad 60% znanych białek) na 8 lat przed tym, jak w 1959 r. określono pierwszą strukturę krystaliczną białka. Za tę i inne prace w dziedzinie wiązań chemicznych Linus Pauling otrzymał Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii w 1954 r.

.