Biomoleculen:Eiwitten 2

Net als veel andere wetenschappelijke ontdekkingen heeft de ontdekking van de secundaire structuur van eiwitten, oftewel welke groepen aminozuren elkaar dicht naderen, een interessant verhaal. Op een ochtend in de lente van 1948 zat een wetenschapper genaamd Linus Pauling thuis met een verkoudheid. Nadat hij zich verveeld had met licht lezen, vroeg hij zijn vrouw wat papier en een potlood te halen zodat hij kon werken aan een van zijn laatste onderzoeksinteresses, hoe een lineaire reeks aminozuren zich vouwt tot een driedimensionale vorm. Hij kende de structuren van aminozuren, omdat hij en zijn medewerker, Robert Corey, al hadden ontdekt dat de peptidebindingen die aminozuren met elkaar verbinden vlak zijn (zie de module Eiwitten 1 voor een bespreking van peptidebindingen). Maar hij had geen idee hoe de rechte keten zich in de 3D-structuur kon vouwen, behalve een vermoeden dat er waterstofbruggen bij betrokken waren.

Wat is waterstofbruggen?

Werkend die ochtend met het papier, vouwde hij het in verschillende vormen, ontdekte Pauling de α-helix(linksonder). Later ontdekten hij en Corey ook het ß blad(rechtsonder). Het meest opmerkelijke aan deze prestatie is dat Pauling en Corey deze twee gemeenschappelijke elementen van de secundaire structuur (aanwezig in meer dan60% van de bekende proteïnen) ontdekten 8 jaar voordat de eerste kristalstructuur van een proteïne werd bepaald in 1959. Voor dit en ander werk op het gebied van chemische binding ontving Linus Pauling in 1954 de Nobelprijs voor scheikunde.