Fibrinolisi
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Fibrina
La fibrina (Fattore Ia) è una proteina insolubile formata dall’azione della trombina proteasi sul fibrinogeno durante la coagulazione del sangue. Forma una rete fibrosa che impedisce il flusso del sangue. Una fibrina polimerizzata insieme alle piastrine forma un tappo emostatico (coagulo) sul sito di una ferita.
Lisi
La lisi si riferisce alla rottura della membrana di una cellula, tramite meccanismi enzimatici, virali o osmotici. Un lisato è un fluido contenente il contenuto delle cellule lisate.
Fibrinolisi
La fibrinolisi è la rottura enzimatica della fibrina nei coaguli di sangue. La plasmina taglia la rete di fibrina in vari punti, portando alla produzione di frammenti circolanti che vengono eliminati da altre proteasi.
La fibrinolisi primaria è un processo normale del corpo.
La fibrinolisi secondaria è la rottura dei coaguli dovuta a medicine, disturbi o altre cause.
Il processo endogeno mediato dalla plasmina di dissolvere un trombo formato è denominato fibrinolisi. La plasmina ha la capacità di rompere legami specifici nei polimeri di fibrina formati dall’attività di cross binding del fattore XIIIa. Il sistema fibrinolitico ha le seguenti responsabilità principali:
- Per limitare la formazione di trombi; l’attivazione fibrinolitica viene avviata insieme al sistema di coagulazione plasmatica.
- Rigenerazione o ricanalizzazione di un vaso con un’occlusione trombotica.
Corso dell’attività fibrinolitica
L’inizio della fibrinolisi dipende principalmente dall’attivatore del plasminogeno di tipo tissutale (t-PA). Insieme al suo substrato plasminogeno, il t-PA lega la fibrina e conduce quindi a una proteolisi dipendente dalla fibrina. In termini generali, la fase di inizio della fibrinolisi è altrettanto complessa di quella della coagulazione e si basa sulla trasformazione del plasminogeno zimogeno nella sua forma attiva di serina proteasi della plasmina. La regolazione di questo processo deve essere particolarmente efficace per due ragioni importanti:
- Una proteolisi sistemica dissolverebbe anche le formazioni di tessuto sano.
- Una fibrinolisi prematuramente attiva potrebbe mettere in pericolo l’importante stabilità del coagulo acuto.
Inibizione della fibrinolisi
Per mantenere un’alta fedeltà di regolazione tra coagulazione coagulativa e fibrinolisi proteolitica il TAFI (inibitore della fibrinolisi attivabile dalla trombina) gioca un importante ruolo inibitorio. Oltre a questo, si conoscono anche quattro forme diverse di inibitori dell’attivatore del plasminogeno, indicate da PAI-1 a PAI-4.
PAI-1, che è la forma più importante, è sintetizzata principalmente nelle cellule endoteliali e immagazzinata nei trombociti. Il suo rilascio si concentra nei coaguli ricchi di piastrine, portando a un aumento della resistenza del trombo alla fibrinolisi. Un altro inibitore della fibrinolisi è l’inibitore della plasmina (α2-antiplasmina). FXIIIa lo rende un primo stabilizzatore del coagulo legando rapidamente e covalentemente questo inibitore alla fibrina. Il ruolo di inibitore della plasmina è fatto direttamente da una formazione di complesso 1:1 tra plasmina e antiplasmina (PAP). PAP può essere rilevato immunologicamente nel plasma, ed è quindi usato come parametro diagnostico per provare la trombosi.
Funzione della plasmina
La molecola di fibrinogeno può essere strutturalmente divisa in due unità D laterali e una unità E centrale. Con una certa semplificazione, l’azione di cross-linking di FXIIIa può essere descritta come la formazione di un legame peptidico tra due frammenti D adiacenti. La plasmina non ha la capacità di smontare completamente la fibrina reticolata, poiché non può scindere i legami covalenti tra due subunità D create da FXIIIa. Quindi, i prodotti di degradazione sono frammenti E, frammenti DD (D-dimeri) e una vasta quantità di combinazioni intermedie.
La presenza di D-dimeri può essere dimostrata immunologicamente nel plasma. Un livello aumentato è un marcatore affidabile che dimostra che si è verificata una formazione di fibrina reticolata.
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