Fibrinólise
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Fibrina
Fibrina (Factor Ia) é uma proteína insolúvel formada pela acção da protease trombina sobre o fibrinogénio durante a coagulação do sangue. Forma uma malha fibrosa que impede o fluxo de sangue. Uma fibrina polimerizada juntamente com plaquetas forma um tampão hemostático (coágulo) sobre um local de ferida.
Lise
Lise refere-se à quebra da membrana de uma célula, por mecanismos enzimáticos, virais ou osmóticos. Um lisado é um fluido que contém o conteúdo de células lisadas.
Fibrinólise
Fibrinólise é a decomposição enzimática da fibrina em coágulos sanguíneos. A plasmina corta a malha de fibrina em vários locais, levando à produção de fragmentos circulantes que são eliminados por outras proteases.
Fibrinólise primária é um processo corporal normal.
Fibrinólise secundária é a quebra de coágulos devido à medicina, desordem, ou outra causa.
O processo endógeno mediado pela plasmina de dissolução de um trombo formado é denotado fibrinólise. A plasmina tem a capacidade de quebrar ligações específicas em polímeros de fibrina formados pela actividade de ligação cruzada do factor XIIIa. O sistema fibrinolítico tem as seguintes responsabilidades principais:
- limitar a formação de trombos; a activação fibrinolítica é iniciada juntamente com o sistema de coagulação plasmática.
- Cura ou recanalização de um vaso com uma oclusão trombótica.
Curso da actividade fibrinolítica
Início da fibrinólise depende principalmente do activador plasminogénico tipo tecido (t-PA). Juntamente com o plasminogénio do seu substrato, o t-PA liga a fibrina e conduz assim a uma proteólise dependente da fibrina. Em termos gerais, a fase de iniciação da fibrinólise é tão complexa como a da coagulação e baseia-se na transformação do plasminogénio zymogen na sua forma activa de serina protease de plasminogénio. A regulação deste processo deve ser particularmente eficiente por duas importantes razões:
- Uma proteólise sistémica também dissolveria formações saudáveis de tecidos.
- Uma fibrinólise prematuramente activa poderia pôr em perigo a importante estabilidade do coágulo agudo.
Inibição da Fibrinólise
Para manter uma regulação de alta fidelidade entre a coagulação coagulatória e a fibrinólise proteolítica, o TAFI (Thrombin activatable fibrinolysis inhibitor) desempenha um importante papel inibitório. Além disso, são também conhecidas quatro formas diferentes de inibidores do activador plasminogénio, denominadas PAI-1 a PAI-4.
PAI-1, que é a forma mais proeminente, é principalmente sintetizada em células endoteliais e armazenada em trombócitos. A sua libertação é concentrada em coágulos ricos em plaquetas, levando a um aumento da resistência dos trombos à fibrinólise. Outro inibidor da fibrinólise é o inibidor de plasmina (α2-antiplasmina). FXIIIa torna-o um estabilizador inicial do coágulo ao ligar rápida e covalentemente este inibidor à fibrina. O papel de inibidor de plasmina é feito directamente por uma formação 1:1-complexa entre plasmina e antiplasmina (PAP). O PAP pode ser imunologicamente detectado no plasma, e é portanto utilizado como parâmetro de diagnóstico para provar trombose.
Função do plasmínico
A molécula de fibrinogénio pode ser dividida estruturalmente em duas unidades D de flanco e uma unidade E- central. Com uma certa simplificação, a acção de ligação cruzada de FXIIIa pode ser descrita como a formação de uma ligação peptídeo entre dois fragmentos D adjacentes. O plasma não tem a capacidade de desmontar completamente a fibrina reticulada, uma vez que não pode fender as ligações covalentes entre dois subunidades D criadas pelo FXIIIa. Assim, os produtos de degradação são fragmentos E, fragmentos DD (D-dimers) e uma vasta quantidade de combinações intermédias.
A presença de D-dimers pode ser imunologicamente demonstrada no plasma. Um nível aumentado é um marcador fiável mostrando que ocorreu uma formação de fibrina reticulada.
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